Biokatalyse

Schlüsselpublikationen

  • Jost, U., Andreeßen, B., Michalik, D., Steinbüchel, A. and Kragl, U., Downstream processing of serinol from a glycerol-based fermentation broth and transfer to other amine containing molecules. Eng. Life Sci. 2016, doi:10.1002/elsc.201600116

  • Engelmann, C.; Illner, S.; Kragl, U., Laccase initiated C C couplings: Various techniques for reaction monitoring. Process Biochem. 2015, 50 (10), 1591-1599.

  • Kohse, S.; Neubauer, A.; Pazidis, A.; Lochbrunner, S.; Kragl, U., Photoswitching of enzyme activity by laser-induced pH-jump. J. Am. Chem. Soc. 2013, 135 (25), 9407-9411.

  • Wenda, S.; Illner, S.; Mell, A.; Kragl, U., Industrial biotechnology—the future of green chemistry? Green Chem. 2011, 13 (11), 3007-3047.

Die Biokatalyse stand und steht schon immer im Fokus unserer Forschung. Die Forschung erstreckt sich dabei von der nachhaltigen enzymatischen Synthese über reaktionstechnische Aspekte bis hin zu neuen Anwendungsfeldern und einer anschließenden Bewertung des Prozesses. Dabei werden neuartige Kombinationen wie z.B. mit Zweiphasensystemen, mit unkonventionellen Lösungsmitteln wie ionische Flüssigkeiten oder Reaktionskaskaden untersucht (Angew. Chem. Int. Ed., 43: 4529–4531).
Sowohl für ganze Zellen als auch isolierte Enzyme werden innovative Schritte wie der Sprüherstarrung oder Mikroreaktoren entwickelt, die einfach in den größeren Maßstab zu überführen sind (ChemCatChem, 6: 1748–1754). Durch Analyse der thermodynamischen und kinetischen Eigenschaften des Reaktionssystems sollen die limitierenden Faktoren identifiziert werden. Im Fokus steht hierbei immer die Optimierung der Reaktionsbedingungen, um ein verbessertes Verfahren zu entwickeln (Chem. Biochem. Eng. Q. 17.1 (2003): 7-18). Die Ökoeffizienzanalyse soll hierbei als Werkzeug zur Verfahrensentwicklung von biokatalytischen Prozessen genutzt werden, um die volumetrische Produktivität zu verbessern und deren Potential für eine industrielle Anwendung zu bewerten (J. Mol. Catal. B.: Enzym: 2014, 102, 106-114).
Zurzeit wird sich intensiv mit Laccase-katalysierte Oxidationsreaktionen und Lipase-katalysierte Veresterungen beschäftigt. Bei komplexen Laccase-initiierten C-C und C-N Kopplungsreaktionen werden unter anderem in situ Messtechniken integriert, um Einblicke in den radikalischen Reaktionsverlauf zu erhalten. Desweiteren werden diese Enzyme genutzt, um neuartige Verbindungen zu synthetisieren, wie z.B. funktionalisierte Mono- und Diester mithilfe Lipase-katalysierter Reaktionen.
Durch die Immobilisierung dieser Enzyme über Mikroverkapselung können Stofftransportlimitierungen und Aktivitätsverluste reduziert sowie die Stabilität der Biokatalysatoren erhöht werden.

Weitere Forschungsfelder werden zurzeit vom Nachwuchsgruppenleiter Jan von Langermann betreut.